Investigadores de la Universidad de York y Manchester han extraído exitosamente las proteínas de los huesos de un mamut de 600.000 años de edad, allanando el camino para la identificación molecular de fósiles antiguos.

Mediante el uso de un espectrómetro de masa de ultra-alta resolución, arqueólogos fueron capaces de encontrar una secuencia completa de la proteína colágeno del elefante de West Runton, un esqueleto de Mamut estepario que fue descubierto en los acantilados de Norfolk en 1990. El esqueleto hallado alcanza un notable 85 por ciento completo del ejemplar y es el más completo de su especie que se ha encontrado en el mundo. Actualmente se conserva en Norfolk por los Servicio de Museos y Arqueología de Norwich.

Este hallazgo es notable teniendo en cuenta que hasta hace varios años atrás se creía que era imposible encontrar colágeno de los esqueleto de fósiles de esta edad.

Con este  descubrimiento las proteínas tienen una duración diez veces mayor que el ADN que normalmente sólo es útil en muestras que datan de hasta 100.000 años. Las implicaciones de esto es que podemos utilizar las secuencias proteicas del colágeno para estudiar  filogenéticamente a los animales extintos.

Lo que es verdaderamente fascinante es que esta proteína de importancia fundamental, es una de las proteínas más abundantes en la mayoría de los animales vertebrados, por lo que es un blanco ideal para la obtención de información genética de la secuencia.

La investigación forma parte de un estudio sobre la secuenciación de los mamuts y mastodontes, que se publicó en la revista Acta Geochimica et Cosmochimica .

A pesar de la edad de los fósiles, los péptidos que se obtuvieron fueron suficientes para identificar el esqueleto del mamut sin embargo no hubo variación significativa entre la secuencia de elefantes para discriminarla del colágeno de mamut.

Esta investigación tiene implicaciones importantes para caracterizar a los huesos y fragmentos de huesos en todas las colecciones arqueológicas y paleontológicas en los museos y las unidades de la arqueología en todo el mundo.

Referencia

M. Buckley, N. Larkin, M. Collins. Mammoth and Mastodon collagen sequences; survival and utility.Geochimica et Cosmochimica Acta, 2011; 75 (7): 2007 DOI: 10.1016/j.gca.2011.01.022

“Hemos visto cómo la primera parte de la proteína de la seda de araña tiene una muy especial e importante función. Controlar cuando la proteína se convierte en hilo de araña”, dice Mi Hedhammar, uno de los investigadores de la SLU y autor del artículo publicado en Nature.

Por el rápido descenso del pH, una araña puede iniciar la conversión a la seda. Antes de esto, las proteínas necesarias para formar la seda se almacenan en una glándula en el cuerpo de la araña.

Cuando sea el momento para hacer girar un hilo, la proteína pasa a través de un canal en el que se convierte en hilo de araña. A lo largo del canal, las condiciones cambian: entre otras cosas, el pH se reduce de un neutro (pH 7) a un nivel un poco más ácido, pH 6.

“La proteína de la telaraña consta de tres partes. En esta ocasión hemos estudiado sobre todo la primera parte, denominada NT, y hemos visto que tiene propiedades muy especiales que son importantes para la araña. A pH neutro, NT ayuda a la proteína a permanecer en estado líquido. Cuando el pH baja, NT se encarga de que las hileras se formen rápidamente y de manera ordenada “.

Desde hace tiempo ha sido un sueño de los investigadores producir seda de araña artificial, ya que es uno de los materiales más resistentes conocidos. Así pues con este descubrimiento existen grandes esperanzas acerca del uso de la tela de araña en el futuro, desde las suturas quirúrgicas hasta los chalecos antibalas. La seda de la araña es un material fuerte y elástico, y es además biodegradable. Esto podría ser de gran importancia en la tecnología médica, entre otros usos.

Para poder producir telaraña artificial, la investigación básica sobre cómo las arañas son capaces de hacerlo es una pieza clave del rompecabezas. Numerosos investigadores en todo el mundo están tratando de mapear este proceso.

Varios científicos están involucrados en este trabajo, que se realiza en gran medida con métodos bioquímicos. Estos investigadores han llevado a cabo principalmente sus estudios con la araña Euprosthenops australis, una especie que hace una de las más fuertes hileras y es, además, lo suficientemente grande como para ser disecado de una manera sencilla. Pero los nuevos hallazgos sobre la proteína telaraña parece aplicarse a todas las sedas de araña, independientemente de la especie.

Referencia

Glareh Askarieh, My Hedhammar, Kerstin Nordling, Alejandra Saenz, Cristina Casals, Anna Rising, Jan Johansson, Stefan D. Knight. Self-assembly of spider silk proteins is controlled by a pH-sensitive relay. Nature, 2010; 465 (7295): 236 DOI: 10.1038/nature08962

Ahora que se acercan las fiestas y se realizan los sorteos de los amigos secretos es tiempo precisos de ofertas navideñas. Esta curiosa oferta es realmente para científicos de todas las área de las ciencias exactas, y les aseguro que será un regalo único que.

Se tratan de cristales óticamente puros que gracias a un láser de grabado reproducen las proteínas y otras estructuras moleculares en el vidrio. El láser hace pequeñas fracturas en el vidrio para producir una bella representación de cualquier proteína o de su estructura molecular. Se pueden seleccionar algunas estructuras químicas y proteicas previamente definidas (ver catálogo). También pueden diseñar su propio cristal con cualquier estructura y por ejemplo en el caso de las proteínas pueden seleccionarse directamente de la base de estructuras como el PDB. También pueden elegirse diferentes formas del cristal.

Este curioso presente lo puede encontrar en la tienda Online Biotech (http://store.bioetch.com/).